钙信号与肿瘤

。常见的细胞内Ca2+释放机制是特有的磷脂酶C（PI-PLC）来源的第二信使IP3，IP3结合于内质网上的特定受体，或内质网上的特定组分。功能性IP3受体/通道形成同源四聚体，含有四个IP3结合位点。不同的受体亚类的存在表明至少有三种不同的基因产物存在，mRNA的选择性剪切产生不同的蛋白形式。 IP3与其受体之间的相互作用含有复杂的尚未知的机制，包含受体、IP3和Ca2+之间的相互作用。内质网腔的Ca2+可增强受体对IP3的敏感性。在胞质面，低浓度的Ca2+增加受体的敏感性，而高浓度的Ca2+则起到抑制作用。 另一种主要的细胞内Ca2+动员的受体是ryanodine受体。此受体也是同源四聚体，IP3和ryanodine受体在结构上有相当的同源性。通常ryanodine受体的生理性配体是Ca2+本身，被认为是Ca2+诱导的Ca2+释放（CICR）受体或Ca2+通道。因为Ca2+能够增强IP3受体对IP3的敏感性，IP3受体也能发挥CICR的特性。但有些IP3在其发挥作用时是必需的，而ryanodine受体则是一个纯粹的CICR受体。尽管ryanodine受体被认为主要由CICR调节，但也由一些小的水溶性分子可以作为至少某些ryanodine受体的调节配体发挥作用。环二磷酸酰苷核糖（cADPr）可以类似于IP3的形式起作用：通过提高对Ca2+的敏感性促进ryanodine受体通道的